Richard Henderson

Autor: Leandro Alegsa

26-01-2021

Richard Henderson CH FRS FMedSci (nascido em 19 de julho de 1945) é um biólogo molecular escocês e biofísico. Ele é pioneiro no campo da microscopia eletrônica de moléculas biológicas. Ele compartilhou o Prêmio Nobel de Química em 2017 com Jacques Dubochet e Joachim Frank.

Henderson trabalha no Laboratório de Biologia Molecular do Conselho de Pesquisa Médica (MRC LMB) em Cambridge desde 1973, e foi seu diretor entre 1996 e 2006. Ele também foi professor visitante no Instituto Miller da Universidade da Califórnia, Berkeley, na primavera de 1993.

Ele elaborou a estrutura da bacteriorhodopsina, uma molécula em bactérias. A molécula capta energia da luz e a utiliza para mover prótons para fora da célula. Este foi o segundo modelo atômico de sempre de uma proteína de membrana. As técnicas desenvolvidas por Henderson para cristalografia eletrônica ainda estão em uso.

Os métodos de Henderson ajudam a resolver as estruturas de vários receptores G acoplados à proteína (GPCRs). Eles são uma grande família de receptores proteicos que detectam moléculas fora da célula. Eles ativam as vias internas de transdução de sinal. Isto leva a respostas celulares às moléculas fora da célula.

Perguntas e Respostas

P: Qual é a profissão de Richard Henderson?

R: Richard Henderson é um biólogo molecular escocês e biofísico.

P: O que ele ganhou em 2017?

R: Em 2017, Richard Henderson dividiu o Prêmio Nobel de Química com Jacques Dubochet e Joachim Frank.

P: Onde ele tem trabalhado desde 1973?

R: Desde 1973, Richard Henderson trabalha no Medical Research Council Laboratory of Molecular Biology (MRC LMB), em Cambridge.

P: De que molécula ele trabalhou na estrutura?

R: Richard Henderson trabalhou na estrutura da bacteriorhodopsin, uma molécula encontrada em bactérias que captura energia da luz e a usa para mover prótons para fora da célula.

P: Que técnicas ele desenvolveu para a cristalografia eletrônica?

R: As técnicas desenvolvidas por Richard Henderson para cristalografia eletrônica ainda hoje são usadas e ajudam a resolver as estruturas de vários receptores de proteína G acoplada (GPCRs).

P: Como é que os GPCRs detectam moléculas fora da célula?

R: Os receptores G de proteína acoplada (GPCRs) detectam moléculas fora da célula e ativam vias internas de transdução de sinal que levam a respostas celulares a essas moléculas.