Enzima

Um exemplo de uma enzima é a amilase, encontrada na saliva. Ela decompõe as moléculas de amido em moléculas menores de glicose e maltose. Outro tipo de enzima é a lipase. Ela decompõe as gorduras em moléculas menores, ácidos graxos e glicerol.d

As proteases são uma classe inteira de enzimas. Elas decompõem outras enzimas e proteínas de volta em aminoácidos. As nucleases são enzimas que cortam o DNA ou RNA, muitas vezes em local específico na molécula.

Enzimas não são apenas para quebrar grandes produtos químicos em produtos químicos menores. Outras enzimas tomam produtos químicos menores e os transformam em produtos químicos maiores, e realizam muitas outras tarefas químicas. A classificação abaixo lista os principais tipos.

Os bioquímicos muitas vezes desenham uma imagem de uma enzima para usar como auxílio visual ou mapa da enzima. Isto é difícil de fazer porque pode haver centenas ou milhares de átomos em uma enzima. Os bioquímicos não podem desenhar todos esses detalhes. Em vez disso, eles usam modelos de fitas como imagens de enzimas. Os modelos de fitas podem mostrar a forma de uma enzima sem ter que desenhar cada átomo.

A maioria das enzimas não funcionará, a menos que a temperatura e o pH estejam corretos. Em mamíferos, a temperatura correta é geralmente de cerca de 37oC graus (temperatura corporal). O pH correto pode variar muito. A pepsina é um exemplo de uma enzima que funciona melhor quando o pH é de cerca de 1,5.

O aquecimento de uma enzima acima de uma certa temperatura destruirá a enzima permanentemente. Ela será decomposta por protease e os produtos químicos serão usados novamente.

Alguns produtos químicos podem ajudar uma enzima a fazer seu trabalho ainda melhor. Estes são chamados ativadores. Às vezes, um produto químico pode desacelerar uma enzima ou até mesmo fazer a enzima não funcionar em absoluto. Estes são chamados de inibidores. A maioria dos medicamentos são produtos químicos que ou aceleram ou retardam alguma enzima no corpo humano.

Um exemplo de uma enzima é a amilase, encontrada na saliva. Ela decompõe as moléculas de amido em moléculas menores de glicose e maltose. Outro tipo de enzima é a lipase. Ela decompõe as gorduras em moléculas menores, ácidos graxos e glicerol.d

As proteases são uma classe inteira de enzimas. Elas decompõem outras enzimas e proteínas de volta em aminoácidos. As nucleases são enzimas que cortam o DNA ou RNA, muitas vezes em local específico na molécula.

Enzimas não são apenas para quebrar grandes produtos químicos em produtos químicos menores. Outras enzimas tomam produtos químicos menores e os transformam em produtos químicos maiores, e realizam muitas outras tarefas químicas. A classificação abaixo lista os principais tipos.

Os bioquímicos muitas vezes desenham uma imagem de uma enzima para usar como auxílio visual ou mapa da enzima. Isto é difícil de fazer porque pode haver centenas ou milhares de átomos em uma enzima. Os bioquímicos não podem desenhar todos esses detalhes. Em vez disso, eles usam modelos de fitas como imagens de enzimas. Os modelos de fitas podem mostrar a forma de uma enzima sem ter que desenhar cada átomo.

A maioria das enzimas não funcionará, a menos que a temperatura e o pH estejam corretos. Em mamíferos, a temperatura correta é geralmente de cerca de 37oC graus (temperatura corporal). O pH correto pode variar muito. A pepsina é um exemplo de uma enzima que funciona melhor quando o pH é de cerca de 1,5.

O aquecimento de uma enzima acima de uma certa temperatura destruirá a enzima permanentemente. Ela será decomposta por protease e os produtos químicos serão usados novamente.

Alguns produtos químicos podem ajudar uma enzima a fazer seu trabalho ainda melhor. Estes são chamados ativadores. Às vezes, um produto químico pode desacelerar uma enzima ou até mesmo fazer a enzima não funcionar em absoluto. Estes são chamados de inibidores. A maioria dos medicamentos são produtos químicos que ou aceleram ou retardam alguma enzima no corpo humano.

Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação no modelo de fechadura e chave. Como as enzimas são estruturas bastante flexíveis, o local ativo é remodelado através de interações com o substrato. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um local rígido e ativo. As cadeias laterais de aminoácidos do local ativo são dobradas em posições para que a enzima faça seu trabalho catalítico. Em alguns casos, como as glicosidases, a molécula do substrato também muda ligeiramente de forma ao entrar no local ativo.

Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação no modelo de fechadura e chave. Como as enzimas são estruturas bastante flexíveis, o local ativo é remodelado através de interações com o substrato. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um local rígido e ativo. As cadeias laterais de aminoácidos do local ativo são dobradas em posições para que a enzima faça seu trabalho catalítico. Em alguns casos, como as glicosidases, a molécula do substrato também muda ligeiramente de forma ao entrar no local ativo.

A equação geral para uma reação enzimática é:

Substrato + Enzima -> Substrato:Enzima -> Produto:Enzima -> Produto + Enzima

As enzimas reduzem a energia de ativação de uma reação ao formar um complexo intermediário com o substrato. Este complexo é chamado de complexo enzimático-substrato.

Por exemplo, a sucrase, 400 vezes o tamanho de seu substrato de sacarose, divide a sacarose em seus açúcares constituintes, que são a glicose e a frutose. A sucrase dobra a sacarose e estica a ligação entre a glicose e a frutose. As moléculas de água se unem e fazem a clivagem em uma fração de segundo. As enzimas têm estas características principais:

1. Eles são catalíticos. Normalmente aumentam a taxa de reação 10 bilhões de vezes. ^p39 A própria enzima não é alterada pela reação.
2. Eles são eficazes em pequenas quantidades. Uma molécula enzimática pode converter 1000 moléculas de substrato por minuto, e algumas são conhecidas por converterem 3 milhões em um minuto. ^p39
3. Eles são altamente específicos. Uma enzima só realizará uma das muitas reações das quais um substrato é capaz.

Controle da atividade enzimática

Há cinco formas principais de controlar a atividade enzimática na célula.

1. A produção enzimática (transcrição e tradução de genes enzimáticos) pode ser aumentada ou reduzida em resposta a mudanças no ambiente da célula. Esta forma de regulação gênica é chamada de indução e inibição enzimática. Por exemplo, em bactérias resistentes a antibióticos, como a penicilina, são induzidas enzimas que hidrolisam a molécula da penicilina.
2. Enzimas podem ocorrer em diferentes compartimentos celulares. Por exemplo, os ácidosgraxos são sintetizados por um conjunto de enzimas no citosol, no retículo endoplasmático e no aparelho Golgi. Depois são usados por um conjunto diferente de enzimas como fonte de energia nas mitocôndrias.
3. As enzimas podem ser reguladas por seus próprios produtos. Por exemplo, o(s) produto(s) final(is) muitas vezes inibe(m) uma das primeiras enzimas do caminho. Tal mecanismo regulador é chamado de feedback negativo, porque a quantidade do produto final produzido é regulada por sua própria concentração. Isto evita que as células façam enzimas em demasia. O controle da ação enzimática ajuda a manter um ambiente interno estável nos organismos vivos.
4. As enzimas podem ser reguladas por serem modificadas após sua produção. Um exemplo é a clivagem da cadeia de polipéptidos. A quimotripsina, uma protease digestiva, é produzida de forma inativa no pâncreas e transportada nesta forma até o estômago, onde é ativada. Isto impede a enzima de digerir o pâncreas ou outros tecidos antes que ele entre no intestino. Este tipo de precursor inativo de uma enzima é conhecido como um zymogen.
5. Algumas enzimas podem se tornar ativadas quando mudam para um ambiente diferente (por exemplo, de pH alto para pH baixo). Por exemplo, a hemaglutinina no vírus da gripe é ativada por uma mudança na forma. Isto é causado pelas condições ácidas que ocorrem dentro do lisossoma da célula hospedeira.

A equação geral para uma reação enzimática é:

Substrato + Enzima -> Substrato:Enzima -> Produto:Enzima -> Produto + Enzima

As enzimas reduzem a energia de ativação de uma reação ao formar um complexo intermediário com o substrato. Este complexo é chamado de complexo enzimático-substrato.

Por exemplo, a sucrase, 400 vezes o tamanho de seu substrato de sacarose, divide a sacarose em seus açúcares constituintes, que são a glicose e a frutose. A sucrase dobra a sacarose e estica a ligação entre a glicose e a frutose. As moléculas de água se unem e fazem a clivagem em uma fração de segundo. As enzimas têm estas características principais:

1. Eles são catalíticos. Normalmente aumentam a taxa de reação 10 bilhões de vezes. ^p39 A própria enzima não é alterada pela reação.
2. Eles são eficazes em pequenas quantidades. Uma molécula enzimática pode converter 1000 moléculas de substrato por minuto, e algumas são conhecidas por converterem 3 milhões em um minuto. ^p39
3. Eles são altamente específicos. Uma enzima só realizará uma das muitas reações das quais um substrato é capaz.

Controle da atividade enzimática

Há cinco formas principais de controlar a atividade enzimática na célula.

1. A produção enzimática (transcrição e tradução de genes enzimáticos) pode ser aumentada ou reduzida em resposta a mudanças no ambiente da célula. Esta forma de regulação gênica é chamada de indução e inibição enzimática. Por exemplo, em bactérias resistentes a antibióticos, como a penicilina, são induzidas enzimas que hidrolisam a molécula da penicilina.
2. Enzimas podem ocorrer em diferentes compartimentos celulares. Por exemplo, os ácidos graxos são sintetizados por um conjunto de enzimas no citosol, no retículo endoplasmático e no aparelho Golgi. Depois são usados por um conjunto diferente de enzimas como fonte de energia nas mitocôndrias.
3. As enzimas podem ser reguladas por seus próprios produtos. Por exemplo, o(s) produto(s) final(is) muitas vezes inibe(m) uma das primeiras enzimas do caminho. Tal mecanismo regulador é chamado de feedback negativo, porque a quantidade do produto final produzido é regulada por sua própria concentração. Isto evita que as células façam enzimas em demasia. O controle da ação enzimática ajuda a manter um ambiente interno estável nos organismos vivos.
4. As enzimas podem ser reguladas por serem modificadas após sua produção. Um exemplo é a clivagem da cadeia de polipéptidos. A quimotripsina, uma protease digestiva, é produzida de forma inativa no pâncreas e transportada nesta forma até o estômago, onde é ativada. Isto impede a enzima de digerir o pâncreas ou outros tecidos antes que ele entre no intestino. Este tipo de precursor inativo de uma enzima é conhecido como um zymogen.
5. Algumas enzimas podem se tornar ativadas quando mudam para um ambiente diferente (por exemplo, de pH alto para pH baixo). Por exemplo, a hemaglutinina no vírus da gripe é ativada por uma mudança na forma. Isto é causado pelas condições ácidas que ocorrem dentro do lisossoma da célula hospedeira.

As enzimas foram classificadas pela União Internacional de Bioquímica. Sua Comissão de Enzimas agrupou todas as enzimas conhecidas em seis classes:

1. Oxido-reductases: transferência catalítica de elétrons
2. Transferências: mover o grupo funcional de uma molécula para outra
3. Hidrolases: adicionar grupo -OH (hidroxila)
4. Lyases: ligações químicas divididas, e muitas vezes adicionam dupla ligação ou estrutura de anel
5. Isomerases: A -> B onde B é um isômero de A
6. Ligas: unir duas moléculas grandes: Ab + C -> A-C + b

As enzimas individuais recebem um número de quatro dígitos que as classifica no banco de dados. ^p145

As enzimas foram classificadas pela União Internacional de Bioquímica. Sua Comissão de Enzimas agrupou todas as enzimas conhecidas em seis classes:

1. Oxido-reductases: transferência catalítica de elétrons
2. Transferências: mover o grupo funcional de uma molécula para outra
3. Hidrolases: adicionar grupo -OH (hidroxila)
4. Lyases: ligações químicas divididas, e muitas vezes adicionam dupla ligação ou estrutura de anel
5. Isomerases: A -> B onde B é um isômero de A
6. Ligas: unir duas moléculas grandes: Ab + C -> A-C + b

As enzimas individuais recebem um número de quatro dígitos que as classifica no banco de dados. ^p145

As enzimas são utilizadas comercialmente para:

• fazer comida para bebês - pré-digestão de alimentos para bebês
• amolecimento dos centros de chocolates
• pó de lavagem biológico - que contém enzimas proteases para quebrar a sujeira e a sujeira. Ele quebra as moléculas grandes e insolúveis em moléculas pequenas e solúveis. Funciona a uma temperatura mais baixa, portanto, é necessária menos energia (termoestável).

As enzimas são utilizadas comercialmente para:

• fazer comida para bebês - pré-digestão de alimentos para bebês
• amolecimento dos centros de chocolates
• pó de lavagem biológico - que contém enzimas proteases para quebrar a sujeira e a sujeira. Ele quebra as moléculas grandes e insolúveis em moléculas pequenas e solúveis. Funciona a uma temperatura mais baixa, portanto, é necessária menos energia (termoestável).

• Cinética de ruptura

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